Trawienie i wchłanianie białek

Proces hydrolizy białek zachodzi na skutek oddziaływania na nie enzymów proteolitycznych z grupy hydrolaz, przeważnie występujących pozakomórkowo. Są to enzymy przewodu pokarmowego, rozbijające wiązania peptydowe, wydzielane w postaci proenzymów (postać nieczynna). Endopeptydazy produkowane przez żołądek i trzustkę rozbijają łańcuch peptydowy w konkretnych miejscach, nie działając na jego końce. Odpowiadają za hydrolizę białek i wyższych peptydów.

7_edited.jpg

Rycina 1. Podział enzymów proteolitycznych

Źródło: Ciborowska, H., Rudnicka, A., Ciborowski, A., & Wydawnictwo Lekarskie PZWL. (2019). Wydawnictwo Lekarskie PZWL.

Proces trawienia białek ma swój początek w żołądku. Niskie pH powoduje ich denaturację i pęcznienie kolagenu, elastyny oraz kreatyny. Komórki gruczołów błony śluzowej żołądka wydzielają nieaktywny enzym pepsynogen (proenzym). Obecność kwasu solnego oraz enzymu pepsyny (zawartej w soku żołądkowym) powoduje przejście pepsynogeny w formę czynną. Jej rolą jest dzielenie łańcucha polipeptydowego na krótsze odcinki, przeważnie poprzez rozszczepianie wiązań pomiędzy aminokwasami aromatycznymi (fenyloalanina, tyrozyna) oraz pomiędzy leucyną i glutaminą. W soku żołądkowym obecny jest także enzym o nazwie podpuszczka – renina, ścinający białko mleka – kazeinę.

 

Pokarm, który już został nadtrawiony, w postaci miazgi przechodzi do początkowego odcinka jelita cienkiego – dwunastnicy. Tam działają enzymy: trypsyna, chymotrypsyna oraz elastaza, które są uaktywniane dopiero w świetle jelita. Trypsyna oddziałuje na wiązania peptydowe utworzone przez lizynę i argininę (aminokwasy zasadowe). Konwersja trypsynogenu w aktywną trypsynę możliwa jest dzięki produkowanej przez błonę śluzową jelita cienkiego enterokinazie. Chymotrypsyna, z kolei, odpowiada za hydrolizę wiązań pomiędzy fenyloalaniną, tyrozyną i tryptofanem (aminokwasy aromatyczne). Chymotrypsynogen jest uczynniany do chymotrypsyny prze trypsynę. Elastaza działa na wiele wiązań, tworzonych przez mniejsze aminokwasy (np.alaninę, glicynę, serynę). Ich działanie uzależnione jest od prawidłowego pH o charakterze zasadowym (pH 7-9). Rozkładają one cząsteczki polipeptydów do tri i dipeptydów. 

 

W soku trzustkowym obecne są także karbopeptydazy, działające na końce łańcucha polipeptydowego, zawierające grupy karboksylowe (-COOH), umożliwiając tym samym bocznym aminokwasom oddzielenie od łańcucha. Ich aktywność dotyczy mniejszych fragmentów.

 

Trawienie białek wieńczone jest w jelicie cienkim z udziałem egzopeptydaz: aminopeptydaz oraz dwupeptydaz. Aminopeptydazy odłączają łańcuch peptydowy od końca z wolnymi grupami aminowymi (-NH2). Dwupeptydazy, natomiast, rozkładają tylko dipeptydy. Absorpcja (wchłanianie) końcowych produktów trawienia protein (aminokwasów, di- i tripeptydów) ma miejsce w jelicie cienkim. Jest to proces aktywny (zachodzący wbrew gradientowi stężeń), wymagający dodatkowej energii, która dostarczana jest przez ATP (adenozynotrifosforan). W przenoszeniu aminokwasów przez błony komórkowe uczestniczą jony sodowe oraz jony potasowe. Poprzez dyfuzję bierną (niewymagającą dodatkowej energii), aminokwasy z enterocytów (komórek jelita cienkiego) przechodzą do krwi żyły wrotnej, a dalej do wątroby. Aminokwasy te są albo wykorzystywane do syntezy nowych białek ustrojowych albo wydalane z kałem.

8.png

Rycina 2. Schemat trawienia białek

Źródło: Ciborowska, H., Rudnicka, A., Ciborowski, A., & Wydawnictwo Lekarskie PZWL. (2019). Wydawnictwo Lekarskie PZWL.